Effet des polyphénols résiduels sur la structure, la stabilité et les propriétés fonctionnelles d’isolats de protéines végétales

Contexte :  Les isolats de protéines végétales commerciaux sont des ingrédients prometteurs pour développer des formulations alimentaires plus durables et moins dépendantes des protéines animales. Leur utilisation reste toutefois limitée par une variabilité de leurs propriétés d’usage : brunissement au stockage ou lors de la formulation, stabilité insuffisante des suspensions et réponse limitée aux procédés de structuration. Ces limitations sont fréquemment associées à la présence de composés non protéiques résiduels, parmi lesquels les polyphénols occupent une place particulière. Ils peuvent contribuer à la couleur et aux phénomènes d’oxydation, mais aussi interagir avec les protéines par des interactions hydrophobes, des liaisons hydrogène ou, après oxydation, des liaisons plus fortes. Ces interactions pourraient stabiliser certaines conformations protéiques ou favoriser des agrégats peu réactifs, limitant la capacité des protéines à se déplier, s’assembler ou se restructurer sous l’effet de la température ou de la pression et donc leur exploitation pour concevoir de nouveaux ingrédients alimentaires. À l’inverse, une élimination trop poussée des polyphénols pourrait fragiliser certaines structures ou réduire la stabilité de l’ingrédient. La relation entre teneur résiduelle en polyphénols, structure protéique et propriétés fonctionnelles reste donc à clarifier.

Objectif :   L’objectif de ce projet de Master 2 est d’évaluer l’influence de la fraction polyphénolique résiduelle présente dans des isolats protéiques végétaux sur leur stabilité et leurs propriétés fonctionnelles. Le projet s’inscrit dans une approche intégrée visant à relier la structure des isolats protéiques (L2C) à leurs propriétés fonctionnelles (IATE).

Le projet se concentrera sur deux isolats commerciaux de protéines végétales présentant des propriétés initiales différentes. Les modifications structurales associées à la présence ou à l’élimination plus ou moins poussée des polyphénols seront étudiées selon une approche multicritère et multi techniques permettant de caractériser les interactions protéines–polyphénols et d’identifier d’éventuelles modifications de conformation, d’organisation supramoléculaire ou d’agrégation. Sur la base de ces premiers résultats, les isolats présentant les profils les plus pertinents seront sélectionnés pour une étude techno-fonctionnelle plus approfondie. Le pouvoir moussant et la stabilité des mousses, l’aptitude à la gélification, et le comportement rhéologique des suspensions protéiques sélectionnées seront donc étudiés. La stabilité des suspensions au cours du stockage pourra également être suivie pour ces échantillons ciblés, afin d’établir des relations entre teneur résiduelle en polyphénols, structure protéique, stabilité colloïdale et performances fonctionnelles.